Collaborazioni

Dr. Giovanni Longo

Giovanni Longo è primo ricercatore al Consiglio Nazionale delle Ricerche in Roma, presso l’Istituto di Struttura della Materia.
Come esperto di microscopia a scansione di sonda e tecniche di caratterizzazione a alta risoluzione, svolge studi interdisciplinari a cavallo tra fisica e biologia. La sua ricerca si è concentrata su studi biomedici che combinino AFM, Raman e altre spettroscopie. È inoltre uno degli inventori del nanomotion sensor, che ha applicato allo studio di molti sistemi biologici.
Nell’ambito del progetto ERASE è responsabile degli esperimenti di nanomotion per lo studio in tempo-reale della risposta di Staphylococcus aureus all’assenza di ferro e per vagliare la risposta di questi batteri agli inibitori sviluppati nel progetto.

Scopus: https://www.scopus.com/authid/detail.uri?authorId=23100186800
ORCID: https://orcid.org/0000-0003-2434-2155
Email:  longo@ism.cnr.it.it

 

Prof. Ben F. Luisi, Department of Biochemistry, University of Cambridge (UK)

Il Prof. Luisi ha una lunga esperienza sia nella microscopia crioelettronica (crio-EM) che nella cristallografia a raggi X, e le sue ricerche sulle macromolecole hanno incluso studi sulle proteine contenenti eme. Il Prof. Luisi ed il suo gruppo dell’Università di Cambridge (https://www.bioc.cam.ac.uk/research/luisi) usano la Cryo-EM per studiare la struttura dei complessi macromolecolari in isolamento, ed anche in situ mediante tecniche tomografiche. La Cryo-EM sta rapidamente soppiantando le tecniche convenzionali della biologia strutturale grazie alla sua capacità di fornire informazioni su proteine e complessi, anche di grandi dimensioni, con una risoluzione ormai paragonabile alla cristallografia.
Il gruppo del Prof. Luisi ha accesso a una struttura con robot per cristallizzazione, e scansione automatizzata e registrazione delle immagini delle piastre di cristallizzazione. Il gruppo ha anche frequente accesso alla sorgente Diamond per la raccolta di dati di diffrazione di raggi X ad alta risoluzione.
Nell’ambito del progetto ERASE, intendiamo risolvere la struttura di complessi Hb/emofori in diversi stadi di estrazione e trasferimento dell’eme, per meglio chiarire i dettagli meccanicistici del processo (https://doi.org/10.1073/pnas.2116708119).

Scopus: https://www.scopus.com/autid/detail.uri?authorId=7004221679
ORCID: https://orcid.org/0000-0003-1144-9877
Email: bfl20@cam.ac.uk